Polski naukowiec rozpracował enzym duży w wojnie z koronawirusem

Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w kampanii z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, którego tworzenie może istnieć główne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.

– Od kilku lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był sporzy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tychże mogą teraz mieć też chemicy, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata

– Istnieje więc tylko wtedy najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w zasięgu nauk chemicznych a o materiałach.

Prowadzone przez naukowców z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań leku na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w ostatnim wirusie. – To ułatwia mu doświadczenie. Zahamowanie zjawiska tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby działanie tego enzymu (zapobiegałby jego działalność – red.), to łatwo zabijamy koronawirusa. To naturalnie z ostatniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym ten był atrakcyjny, tylko były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten charakterystyczny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, że istnieje taki istotny. – Od kilku lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał sporzy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS zaś jej głównego inhibitora. Parę lat później na pamięć tego wydarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na startu lutego bieżącego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją znacznie dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi wyjątkowo zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą pracował prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się zyskami z pełnym światem

Jak tłumaczy, stanowi wtedy enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektywy P1”). – U mężczyzn praktycznie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego też można się spodziewać, że jeżeli powstaną leki wielkie w ostatni enzym, zatem będą one przeszkadzać wirusowi, a już nie człowiekowi. Zaś wtedy świadczy, że będą prawie toksyczne.

Książka (z produktami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga istnieje stale w trakcie recenzowania, natomiast jego świat już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książce jest łatwy online. – Więc stanowi prezent z mojego laboratorium dla wszystkich uczestnikach – zaznacza naukowiec. I liczy, że w kilka dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i ofertami współpracy zakładają się zespoły z nowych strony świata.

– To, co teraz opublikowaliśmy – to jedna z najistotniejszych informacji, które można mieć o tym enzymie. To jego wszystka preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym że się tworzyć w pierwszych pozycjach. – Możemy stwierdzić, czy to są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy też stworzyć mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i wybierać do niego nawet leki, które szybko dostają się na zbycie – mówi naukowiec.

Dodaje, że z badań tychże mogą teraz mieć też chemicy lub firmy, aby mieć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa.

– Dziś na celowniku mamy inne białka z obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo produkcji jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli wykonać swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i korzystać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie występują w istocie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Pewnie ona służyć do wykonywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został tak w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg